自然選擇的結(jié)果就是使得蛋白質(zhì)的序列僅僅在可溶解性的水平上展現(xiàn)，而這就可以幫助機(jī)體行使生理學(xué)的多種功能，然而從生物技術(shù)的應(yīng)用角度來看，研究者們需要這種蛋白至少以改與自然狀態(tài)1000倍來存在，比如在注射前注射管中的抗體藥物；此外這些蛋白質(zhì)也可以被以高純度進(jìn)行分離，而并不在需要分子伴侶的幫助來完成。
然而蛋白質(zhì)的生物技術(shù)及治療性的應(yīng)用通常會(huì)因?yàn)榈鞍踪|(zhì)天然可溶性及應(yīng)用需求的錯(cuò)配而被大大阻礙，于是這就提出了一個(gè)問題，即是否天然蛋白質(zhì)序列的可溶性可以在不影響蛋白質(zhì)預(yù)期功能的前提下被改善，于是來自比利時(shí)魯汶大學(xué)(KU Leuven)等機(jī)構(gòu)的研究人員就在雜志Nature Communications上刊文表示，蛋白質(zhì)序列的易聚合區(qū)域（APRs）的數(shù)量和其可溶性之間存在一種反向關(guān)聯(lián)，這就表明APRs的突變抑制或許可以為增加蛋白質(zhì)的可溶性提供一種策略。
研究者Joost Schymkowitz說道，蛋白質(zhì)的聚集是蛋白質(zhì)產(chǎn)生過程中的一個(gè)瓶頸，如今我們基于軟件算法，通過對(duì)原始性氨基酸組成進(jìn)行較小的改變來改善蛋白質(zhì)的可溶性，這不僅可以明顯加速生物制品和酶類的生產(chǎn)，而且還將幫助我們進(jìn)行后期更多的深入研究。研究者發(fā)現(xiàn)，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中特殊位置的突變會(huì)在不影響蛋白質(zhì)穩(wěn)定性或功能的前提下抑制蛋白質(zhì)的聚集，而蛋白質(zhì)可溶性的這些熱點(diǎn)區(qū)域既具有結(jié)構(gòu)性又具有序列依賴性，但可以通過計(jì)算機(jī)進(jìn)行預(yù)測(cè)。
研究者結(jié)合對(duì)大量蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的分析后指出，許多蛋白質(zhì)或許也擁有許多類似的熱點(diǎn)區(qū)域來幫助改善其可溶性；如今他們已經(jīng)聯(lián)合制藥公司在新型藥物的開發(fā)中整合這種新型方法，研究者希望這可以幫助后期開發(fā)出更多新型的蛋白質(zhì)類藥物。
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